ВПЛИВ ДЕЦИЛСУЛЬФАТУ НАТРІЮ ТА ХЛОРПРОМАЗИНУ НА ПОСТГІПЕРТОНІЧНИЙ ШОК ЕРИТРОЦИТІВ ССАВЦІВ

Bìol. Tvarin, 2019, volume 21, issue 4, pp. 84–90

ВПЛИВ ДЕЦИЛСУЛЬФАТУ НАТРІЮ ТА ХЛОРПРОМАЗИНУ НА ПОСТГІПЕРТОНІЧНИЙ ШОК ЕРИТРОЦИТІВ ССАВЦІВ

О. О. Чабаненко, Н. А. Єршова, Н. В. Орлова, Н. М. Шпакова

Ця електронна адреса захищена від спам-ботів. Вам потрібно увімкнути JavaScript, щоб побачити її.

Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України,
вул. Переяславська, 23, м. Харків, 61016, Україна

У роботі вивчали вплив децилсульфату натрію і хлорпромазину на чутливість еритроцитів щура і кролика до постгіпертонічного шоку. Постгіпертонічний шок є стресовою дією, якої зазнають клітини під час перенесення з гіпертонічного (середовище дегідратації) до фізіологічного розчину (середовище регідратації). Використання постгіпертонічного шоку еритроцитів дозволяє вивчати вплив чинників кріопошкоджень, які діють на етапі розморожування клітин, а також за перенесення в кровоносне русло еритроцитів, кріоконсервованих з використанням проникаючого кріопротектора. Показано, що за 0 °С рівень постгіпертонічного лізису еритроцитів щура та кролика не відрізняється і становить 60 %, тоді як за 37 °С еритроцити кролика стійкіші до постгіпертонічного шоку, ніж клітини щура. Встановлено, що вплив амфіфілів на еритроцити тварин в умовах постгіпертонічного шоку залежить від температури. За 37 °С захисного ефекту досліджуваних амфіфільних сполук не виявлено. Проведення постгіпертонічного шоку еритроцитів за 0 °С з використанням як аніонного децилсульфату натрію, так і катіонного хлорпромазину дозволяє значно знизити рівень постгіпертонічного лізису еритроцитів обох видів. При цьому негативно заряджений децилсульфат натрію проявляє більшу антигемолітичну активність для еритроцитів кролика (70 %), ніж щура (56 %). Позитивно заряджений хлорпромазин ефективніший для еритроцитів щура. Припускається, що виявлений захисний ефект амфіфільних сполук в умовах постгіпертонічного шоку еритроцитів за 0 °С пов’язаний зі станом еритроцитарної мембрани при низькій температурі. У зазначених умовах компоненти мембрани менш рухливі і молекули амфіфільних сполук, вбудовуючись в бішар, здатні «зафіксувати» мікродефекти, що утворилися на етапі дегідратації, і запобігти їх збільшенню до розмірів гемолітичної пори на етапі регідратації.

Ключові слова: ПОСТГІПЕРТОНІЧНИЙ ШОК, ЕРИТРОЦИТИ ССАВЦІВ, АМФІФІЛЬНІ СПОЛУКИ, ХЛОРПРОМАЗИН, ДЕЦИЛСУЛЬФАТ НАТРІЮ

  1. Acker J. P., Hansen A. L., Kurach J. D., Turner T. R., Croteau I., Jenkins C. A. A quality monitoring program for red blood cell components: in vitro quality indicators before and after implementation of semiautomated processing. Transfusion, 2014, vol. 54, issue 10, pp. 2534–2543. https://doi.org/10.1111/trf.12679
  2. Benga G. Comparative studies of water permeability of red blood cells from humans and over 30 animal species: an overview of 20 years of collaboration with Philip Kuchel. European Biophysics Journal, 2013, vol. 42, pp. 33–46. https://doi.org/10.1007/s00249-012-0868-7
  3. Chabanenko O. O., Orlova N. V., Shpakova N. M. Glycerol and posthypertonic shock of erythrocytes when varing medium temperature and osmolality. Cryobiology, 2018, vol. 85, p. 179. https://doi.org/10.1016/j.cryobiol.2018.10.223
  4. Chen J. Y., Brunauer L. S., Chu F. C., Helsel C. M., Gedde M. M., Huestis W. H. Selective amphipathic nature of chlorpromazine binding to plasma membrane bilayers. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Biomembranes, 2003, vol. 1616, issue 1, pp. 95–105. https://doi.org/10.1016/S0005-2736(03)00229-3
  5. Ershova N. A., Shpakova N. M., Orlova N. V. Effect of phenylhydrazine and alkylsulfates on osmotic sensitivity of mammalian erythrocytes. Reports of the National Academy of Sciences of Ukraine, 2012, no. 6, pp. 129–133. (in Russian)
  6. Ficarra S., Russo A., Barreca D., Giunta E., Galtieri A., Tellone E. Short-term effects of chlorpromazine on oxidative stress in erythrocyte functionality: activation of metabolism and membrane perturbation. Oxidative Medicine and Cellular Longevity, 2016, ID 2394130, 10 p. https://doi.org/10.1155/2016/2394130
  7. Fuller B. J., Benson E. E. (eds). Life in the frozen state. Boca Raton, London, New York, Washington, D.C., CRC Press, 2004, 672 p.
  8. Henkelman S., Lagerberg J. W., Graaff R., Rakhorst G., Van Oeveren W. The effect of cryopreservation on red blood cell rheologic properties. Transfusion, 2010, vol. 50, issue 11, pp. 2393–2401. https://doi.org/10.1111/j.1537-2995.2010.02730.x
  9. Isomaa B., Hägerstrand H., Paatero G. Shape transformations induced by amphiphiles in erythrocytes. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Biomembranes, 1987, vol. 899, issue 1, pp. 93–103. https://doi.org/10.1016/0005-2736(87)90243-4
  10. Jiang Y.-W., Gao G., Chen Z., Wu F.-G. Fluorescence studies on the interaction between chlorpromazine and model cell membranes. New Journal of Chemistry, 2017, vol. 41, issue 10, pp. 4048–4057. https://doi.org/10.1039/C7NJ00037E
  11. Manaargadoo-Catin M., Ali-Cherif A., Pougnas J.-L., Perrin C. Hemolysis by surfactant — a review. Advances in Colloid and Interface Science, 2015, vol. 228, pp. 1–16. https://doi.org/10.1016/j.cis.2015.10.011
  12. Muldrew K., Schachar J., Cheng P., Rempel C., Liang S., Wan R. The possible influence of osmotic poration on cell membrane water permeability. Cryobiology, 2009, vol. 58, issue 1, pp. 62–68. https://doi.org/10.1016/j.cryobiol.2008.10.129
  13. Nicolson G. L. The fluid — mosaic model of membrane structure: still relevant to understanding the structure, function and dynamics of biological membranes after more than 40 years. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Biomembranes, 2014, vol. 1838, issue 6, pp. 1451–1466. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2013.10.019
  14. Oleynik O. A., Ramazanov V. V., Bondarenko V. A. Posthypertonic lysis of modified erythrocytes in citrate medium. Problems of Cryobiology, 2003, issue 3, pp. 21–29.
  15. Semionova E. A., Chabanenko E. O., Orlova N. V., Zubov P. M., Shpakova N. M. About mechanism of antihemolytic action of chlorpromazine under posthypertonic stress in erythrocytes. Problems of Cryobiology and Cryomedicine, 2017, vol. 27, issue 3, pp. 219–229. https://doi.org/10.15407/cryo27.03.219
  16. Shpakova N. M., Ershov S. S., Nipot O. E. To the question about possible correlation between release of K+ ions and development of hemolytic damage of mammalian erythrocytes under hypertonic cryohemolysis. The Animal Biology, 2008, vol. 10, issue 1–2, pp. 164–170. (in Ukrainian) Available at: http://archive.inenbiol.com.ua:8080/bt/2008/2/10.pdf
  17. Shpakova N. M., Iershova N. A., Orlova N. V., Iershov S. S., Synchykova O. P. Application of alkyl sulfates and heat treated erythrocytes in hypertonic cryohemolysis. Biotechnologia Acta, 2015, vol. 8, issue 3, pp. 129–136. https://doi.org/10.15407/biotech8.03.129
  18. Shpakova N.M., Orlova N.V., Yershov S.S. Correction of cold damage to mammalian erythrocytes by chlorpromazine to influence the dynamic structure of a membrane. Biophysics, 2019, vol. 64, no. 3, pp. 367–373. (in Russian) https://doi.org/10.1134/S0006350919030205
  19. Sobotka H., Stewart C. P. Advanced in clinical chemistry. Vol. 8. London, New York, Academic Press, 1965, 335 p.
  20. Tacheva B., Paarvanova B., Ivanov I. T., Tenchov B, Georgieva R., Karabaliev M. Drug exchange between albumin nanoparticles and erythrocyte membranes. Nanomaterials, 2019, vol. 9, issue 1, article 47, 14 p. https://doi.org/10.3390/nano9010047
  21. Virtanen J. A., Cheng K. H., Somerharju P. Phospholipid composition of the mammalian red cell membrane can be rationalized by a superlattice model. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1998, vol. 95, issue 9, pp. 4964–4969. https://doi.org/10.1073/pnas.95.9.4964

gslogoICLOGO

cr

nbuv

WorldCat Logo

oa

Search