Стан ензиматичної та неензиматичної ланок антиоксидантного захисту печінки щурів-пухлиноносіїв за дії лазерного опромінення

О. В. Кеца, А. В. Онежко, М. М. Марченко

Ця електронна адреса захищена від спам-ботів. Вам необхідно увімкнути JavaScript, щоб побачити її.

Чернівецький національний університет ім. Юрія Федьковича,
вул. Коцюбинського, 2, м. Чернівці, 58012, Україна

У роботі проведено дослідження активності ензимів антиоксидантного захисту — супероксиддисмутази (СОД), каталази та глутатіонтрансферази, а також визначено рівень низькомолекулярних антиоксидантів — вітаміну E та аскорбінової кислоти в субклітинних фракціях печінки щурів з трансплантованою карциномою Герена. Показано, що в печінці щурів-пухлиноносіїв у логарифмічну фазу онкогенезу підвищується активність компонентів ензиматичної ланки антиоксидантної системи (АОС) та вміст вітаміну E з одночасним зниженням рівня аскорбінової кислоти. У стаціонарну фазу онкогенезу у клітинах печінки щурів-пухлиноносіїв спостерігається виснаження АОС, про що свідчать зниження активності антиоксидантних ензимів та зниження рівня низькомолекулярних антиоксидантів. Встановлено, що вплив лазерного опромінення щурів у ділянку росту пухлини проявляється підвищенням активностей СОД, каталази та вмісту вітаміну E у стаціонарну фазу росту карциноми Герена в організмі порівняно з показниками неопромінених пухлиноносіїв.

Ключові слова: супероксиддисмутаза, глутатіонтрансфераза, каталаза, вітамін E, аскорбінова кислота, карцинома Герена, лазерне опромінення, печінка

1. Chikara S, Nagaprashantha LD, Singhal J, Horne D, Awasthi S, Singhal SS. Oxidative stress and dietary phytochemicals: role in cancer chemoprevention and treatment. Cancer Lett. 2018; 413: 122–134. https://doi.org/10.1016/j.canlet.2017.11.002
2. Farmer C, Abt AF. Determination of reduced ascorbic acid in small amounts of blood. Soc. Biol. Med. 1936; 34 (2): 146–150. https://doi.org/10.3181/00379727-34-8535C
3. Fujimoto T, Ito S, Ito M, Kanazawa H, Yamaguchi S. Induction of different reactive oxygen species in the skin during various laser therapies and their inhibition by fullerene. Lasers Surg. Med. 2012; 44 (8): 685–694. https://doi.org/10.1002/lsm.22065
4. Gill JG, Piskounova E, Morrison SJ. Cancer, oxidative stress, and metastasis. Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol. 2016; 81: 163–175. https://doi.org/10.1101/sqb.2016.81.030791
5. Glorieux C, Calderon PB. Catalase, a remarkable enzyme: targeting the oldest antioxidant enzyme to find a new cancer treatment approach. Chem. 2017; 398 (10): 1095–1108. https://doi.org/10.1515/hsz-2017-0131
6. Hrycay EG, Bandiera SM. Involvement of Cytochrome P450 in Reactive Oxygen Species Formation and Cancer. Pharmacol. 2015; 74: 35–84. https://doi.org/10.1016/bs.apha.2015.03.003
7. Ibuki FK, Bergamaschi CT, da Silva Pedrosa M, Nogueira FN. Effect of vitamin C and E on oxidative stress and antioxidant system in the salivary glands of STZ-induced diabetic rats. Oral. Biol. 2020; 116: 104765. https://doi.org/10.1016/j.archoralbio.2020.104765
8. Jiang Q. Natural forms of vitamin E as effective agents for cancer prevention and therapy. Adv. Nutr. 2017; 8 (6): 850–867. https://doi.org/10.3945/an.117.016329
9. Korolyuk MA, Ivanova LI, Mayorova IG, Tokareva VE. Method for determination of catalase activity. Lab 1988; 1: 16–19. (in Russian)
10. Moloney JN, Cotter TG. ROS signalling in the biology of cancer. Cell Dev. Biol. 2018; 80: 50–64. https://doi.org/10.1016/j.semcdb.2017.05.023
11. Morris G, Anderson G, Dean O, Berk M, Galecki P, Martin-Subero M, Maes M. The glutathione system: a new drug target in neuroimmune disorders. Neurobiol. 2014; 50 (3): 1059–1084. https://doi.org/10.1007/s12035-014-8705-x
12. Mumic FT, Silveira MRG, Vilalva KH, Jordani ME, Gomes MCJ, Vanni JC, Vollet Filho JD, Kurachi C, Bagnato VS, Silva OC. Effect of irradiation with different laser wavelengths on oxidative stress of non-hepatectomized rats. Acta Cir. Bras. 2016; 31 (1): 40–44. https://doi.org/10.1590/S0102-86502016001300009
13. Pawlowska E, Szczepanska J, Blasiak J. Pro- and antioxidant effects of vitamin C in cancer in correspondence to its dietary and pharmacological concentrations. Med. Cell Longev. 2019; 2019: 7286737. https://doi.org/10.1155/2019/7286737
14. Schenkman JB, Cinti DL. Preparation of microsomes with Calcium. Enzymol.1978; 52 (C): 83–89. https://doi.org/10.1016/S0076-6879(78)52008-9
15. Sheng Y, Abreu IA, Cabelli DE, Maroney MJ, Miller AF, Teixeira M, Valentine JS. Superoxide dismutases and superoxide reductases. Rev. 2014; 114 (7): 3854–3918. https://doi.org/10.1021/cr4005296
16. Sirota TV. Novel approach to the study of adrenaline auto-oxidation and its use for the measurements of superoxide dismutase activity. Med. Khim. 1999; 45 (3): 109–116. PMID: 10432564. (in Russian)
17. Trineeva OV. Methods of analysis of vitamin E. VSU. Chem., Biol., Pharm. Series. 2013; 1: 212–224. Available at: http://www.vestnik.vsu.ru/pdf/chembio/2013/01/2013-01-36.pdf (in Russian)
18. Vlasova SN, Shabunina EI, Pereslegina I. A. The activity of the glutathione-dependent enzymes of erythrocytes in chronic liver diseases in children. Lab. Delo. 1990; 8: 19–22. PMID: 1705592. (in Russian)
19. Weinbach EC. A procedure for isolating stable mitochondria from rat liver and kidney. Biochem. 1961; 2 (4): 335–343. https://doi.org/10.1016/0003-2697(61)90006-9
20. Yang CS, Luo P, Zeng Z, Wang H, Malafa M, Suh N. Vitamin E and cancer prevention: studies with different forms of tocopherols and tocotrienols. Carcinogen. 2020; 59 (4): 365–389. https://doi.org/10.1002/mc.23160