Bìol. Tvarin, 2015, volume 17, issue 3, pp. 38–42

ВМІСТ І СКЛАД РОЗЧИННИХ ПРОТЕЇНІВ У ТКАНИНІ ПЕЧІНКИ МОЛОДНЯКУ ОВЕЦЬЗА УМОВ ВИКОРИСТАННЯ У ЇХ РАЦІОНАХ ДОБАВОКАМІНОКИСЛОТ ЛІЗИНУ, МЕТІОНІНУ, А ТАКОЖ НАТРІЮ СУЛЬФАТУ

В. В. Гавриляк, О. С. Дружина, П. В. Стапай, Н. П. Сидір

inenbiol@mail.lviv.ua

Інститут біології тварин НААН,
вул. В. Стуса, 38, м. Львів, 79034, Україна

У статті наведені дані про вплив незамінних амінокислот лізину, метіоніну, а також натрію сульфату як добавок до основного раціону 4-місячних баранчиків на вміст і склад розчинних протеїнів печінки. Показано, що використання у раціонах молодняку овець цих добавок істотно не вплинуло на загальний вміст розчинних протеїнів у тканині печінки, проте призвело до змін у їх складі.

Розчинні протеїни тканини печінки у поліакриламідному гелі поділяються на 10 фракцій, які за електрофоретичною рухливістю подібні до деяких протеїнів сироватки крові. Згодовування у складі основного раціону баранчикам лізину та натрію сульфату (відповідно по 3 г і 2 г на гол/добу) супроводжувалося вірогідним підвищенням в 1,3 і 1,2 разу відповідно двох фракцій протеїнів (2 і 4), які відповідають γ- і β-глобулінам сироватки крові. У групі тварин, яким згодовували метіонін і натрію сульфат (по 2 г гол/добу), не виявлено суттєвих змін у співвідношенні розчинних протеїнів тканини печінки.

Використання у раціонах баранчиків як лізину, метіоніну, так і натрію сульфату (відповідно 3, 2 і 2 г гол/добу) призводило до збільшення частки фракцій протеїнів (4 і 9), які відповідали β-глобулінам і альбумінам сироватки крові в 1,2 разу порівняно з контрольною групою тварин. Водночас у тканині печінки баранчиків цієї групи спостерігалося зменшення частки фракцій 3 і 6 (відповідно в 1,5 і 1,9 разу), які відповідали γ- і α-глобулінам. Отож, зміни співвідношення окремих фракцій протеїнів у тканині печінки відбуваються здебільшого за впливу лізину, ніж метіоніну, і стосуються переважно глобулінів.

Ключові слові: БАРАНЧИКИ, ЛІЗИН, МЕТІОНІН, НАТРІЮ СУЛЬФАТ, ПЕЧІНКА, ПРОТЕЇНИ

  1. Waterlow J. C., Garlick P. J., Millward D. J. Protein Turnover in Mammalian Tissues. North Holland Publishing Amsterdam, 1978, 804 p. https://doi.org/10.1146/annurev.nutr.24.012003.132145
  2. Yanovych V. H., Solohub L. I. Biological bases of transformation of nutritives in feed in ruminants. Lviv, Triada plus, 2000, 376 p. (in Ukrainian)
  3. Ratych I. B. Biological role of sulphur and metabolism of sulfate in birds. Lviv, 1992, p. 170. (in Ukrainian)
  4. Simon O. Metabolism of protein and amino acids. Protein metabolism in Farm Animals, 1989, p. 273–367.
  5. Ratych I. B., Hunchak A. V., Stoyanovska H. M. Physiolohical and biochemical bases of bird nutrition. Lviv, 2007, 233 p. (in Ukrainian)
  6. Kychma O. S., Kornyat S. B., Yanovych V. H. Use of the [2-C14] methionine and [2-C14] cystine in the synthesis of proteins in different organs and tissues of cattle in vitroScientific and Technical bulletin of Institute of Animal Physiology and Biochemistry, 1997, vol. 19, no. 1, p. 27–29. (in Ukrainian)
  7. Kornyat S. B., Kychma O. S., Yanovych V. H. Use of the [2-C14] methionine and [2-C14] cystine, [1-C14] acetate in energetic processes in different organs and tissues of cattle in vitroScientific and Technical bulletin of Institute of Animal Physiology and Biochemistry, 1997, vol. 19, no. 1, p. 57–59. (in Ukrainian)
  8. Gaal E., Medjeshi H., Vereckei L. Electrophoresis in separation of biological molecules. Moscow, Myr, 1982, 446 p.
  9. Kilberg M. S., Pan Y. X., Chen H., Leung-Pineda V. Nutritional control of gene expression: how mammalian cells respond to amino acid limitation. Annu. Rev. Nutr., 2005, vol. 25, pp. 59–85. https://doi.org/10.1146/annurev.nutr.24.012003.132145
  10. Tesseraud S., Coustard S., Collin A., Seiliez I. Role of sulfur amino acids in controlling nutrient metabolism and cell function: implication for nutrition. Br. J. of Nutrition, 2009, vol. 101, pp. 1132–1139. https://doi.org/10.1017/S0007114508159025
  11. Stubbs A. K., Wheelhouse N. M., Lomax M. A. Nutrient-hormone interaction in the ovine liver: methionine supply selectively modulates growth hormone-induced IGF-I gene expression. J. Endocrinol., 2002, vol. 174, pp. 335–341. https://doi.org/10.1677/joe.0.1740335
  12. Oda H. Functions of sulfur-containing amino acids in lipid metabolism. J. Nutr., 2006, vol. 136, Suppl. 6, pp. 1666S–1669S. https://doi.org/10.1093/jn/136.6.1666S

скачати повний текст статті в форматі PDF

Search