УДК 577.1:619 http://dx.doi.org/10.15407/animbiol18.04.098
ГЛУТАТІОН-ЗАЛЕЖНІ ЕНЗИМИ ПЕЧІНКИ ТА СЛІПОЇ КИШКИ ТВАРИН
О. М. Федець, І. М. Курляк, Р. С. Данкович
Ця електронна адреса захищена від спам-ботів. Вам необхідно увімкнути JavaScript, щоб побачити її.
Львівський національний університет ветеринарної медицини
та біотехнологій імені С. З. Ґжицького,
вул. Пекарська, 50, м. Львів, 79010, Україна
Досліджено та порівняно активність глутатіонтрансферази, глутатіонпероксидази і глутатіонредуктази та вміст глутатіону у печінці та слизовій оболонці сліпої кишки худоби, морської свинки, коня, свині, кролика і вівці.
Встановлено значні відмінності між тваринами. Активність глутатіонтрансферази та рівень глутатіону були значно вищими у печінці тварин, ніж у сліпій кишці. У печінці активність глутатіонтрансферази в порядку від високої до низької розподілилася таким чином: вівця > кріль > морська свинка > кінь > свиня > велика рогата худоба. У сліпій кишці активність глутатіонтрансферази була найвищою у кроля. У печінці рівень глутатіону був найвищим у вівці, а найнижчим — у великої рогатої худоби. Активність глутатіонпероксидази була значно вищою у печінці кроля і свині, ніж у їхній сліпій кишці. Найнижчі дані були в обох органах коня, а у сліпій кишці морської свинки вона не виявлена. Активність глутатіонредуктази була вищою у сліпій кишці тварин, ніж у печінці. Лише у морської свинки активність цього ензиму була вищою в печінці.
Відмінності були значними у великої рогатої худоби, свині і коня, але не у кроля і морської свинки. Показник активності ензиму був подібним у сліпій кишці великої рогатої худоби і свині. Значна різниця була між кролем і конем. Дослідження необхідно проводити на усіх видах тварин.
Ключові слова: ГЛУТАТІОН, ГЛУТАТІОНТРАНСФЕРАЗА, ГЛУТАТІОНПЕРОКСИДАЗА, ГЛУТАТІОНРЕДУКТАЗА, ПЕЧІНКА, СЛІПА КИШКА
1. Alin P., Jensson H., Guthenberg C., Danielson U. H., Tahir M. K., Mannervik B. Purification of major basic glutathione transferase isoenzymes from rat liver by use of affinity chromatography and fast protein liquid chromatofocusing. Anal. Biochem., 1985, vol. 146, no. 2, pp. 313–320.
2. Beutler E., Duron O., Kelly B. M. Improved method for the determination of blood glutathione. J. Lab. Clin. Med., 1963, vol. 61, no. 5, pp. 882–888.
3. Carlberg I., Mannervik B. Purification and characterization of the flavoenzyme glutathione reductase from rat liver. J. Biol. Chem., 1975, vol. 250, no. 25, pp. 5475–5480.
4. Friess S. L. Critical issues facing animal scientists. J. Anim. Sci., 1983, vol. 56, no. 1, pp. 217–221.
5. Gusson F., Carletti M., Albo A. G., Dacasto M., Nebbia C. Comparison of hydrolytic and conjugative biotransformation pathways in horse, cattle, pig, broiler chicks, rabbit and rat liver subcellullar fractions. Vet. Res. Commun., 2006, vol. 30, no. 3, pp. 271–283.
6. Habig W. H., Pabst M. J., Jakoby W. B. Glutathione S-transferases. The first enzymatic step in mercapturic acid formation. J. Biol. Chem., 1974, vol. 249, no. 22, pp. 7130–7139.
7. Lhoste E. F., Ouriet V., Bruel S., Flinois J.-P., Brezillon C., Magdalou J., Cheze C., Nugon-Baudon L. The human colonic microflora influences the alterations of xenobiotic-metabolizing enzymes by catechins in male F344 rats. Food Chem. Toxicol., 2003, vol. 41, no. 5, pp. 695–702.
8. Lowry O. H., Rosebrough N. J., Farr A. L., Randall R. J. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem., 1951, vol. 193, no. 1, pp. 265–275.
9. Nebbia C. Biotransformation enzymes as determinants of xenobiotic toxicity in domestic animals. Vet. J., 2001, vol. 161, I. 3, pp. 238–252.
10. Ogasawara T., Hoensch H., Ohnhaus E. E. Distribution of glutathione and its related enzymes in small intestinal mucosa of rats. Arch Toxicol. Suppl., 1985, vol. 8, pp. 110–113.
11. Pirie A. Glutathione peroxidase in lens and a source of hydrogen peroxide in aqueous humour. Biochem. J., 1965, vol. 96, pp. 244–253.
12. Pompella A., Visvikis A., Paolicchi A., de Tata V., Casini A. F. The changing faces of glutathione, a cellular protagonist. Biochem. Pharmacol., 2003, vol. 66, I. 8, pp. 1499–1503.
13. Samiec P. S., Dahm L. J., Jones D. P. Glutathione S-transferase in mucus of rat small intestine. Toxicol. Sci., 2000, vol. 54, no. 1, pp.52–59.
14. Sivapathasundaram S., Sauer M. J., Ionnides C. Xenobiotic conjugation systems in deer compared with cattle and rat. Comp. Biochem. Physiol., 2003, vol. 134, no. 1, pp. 169–173.
15. Smith G. S., Watkins J. B., Thompson T. N., Rozman K., Klaassen C. D. Oxidative and conjugative metabolism of xenobiotics by livers of cattle, sheep, swine and rats. J. Anim. Sci., 1984, vol. 58, no. 2, pp. 386–395.
16. Szotakova B., Baliharova V., Lamka J., Nozinova E., Wsol V., Velik J., Machala M., Neca J., Soucek P., Susova S., Skalova L. Comparison of in vitro activities of biotransformation enzymes in pig, cattle, goat and sheep. Res. Vet. Sci., 2004, vol. 76, I. 1, pp. 43–51.
17. Tahir M. K., OzerN., Mannervik B. Isoenzymes of glutathione transferase in rat small intestine. Biochem. J., 1988, vol. 253, I. 3, pp. 759–764.
18. Watkins J. B., Klaassen C. D. Xenobiotic biotransformation in livestock: comparison to other species commonly used in toxicity testing. J. Anim. Sci., 1986, vol. 63, pp. 933–942.
19. Watkins J. B., Smith G. S., Hallford D. M. Characterization of xenobiotic biotransformation in hepatic, renal and gut tissues of cattle and sheep. J. Anim. Sci., 1987, vol. 65, pp. 186–195.
20. Virkel G., Carletti M., Cantiello M., Della Donna L., Gardini G., Girolami F., Nebbia C. Characterization of xenobiotic metabolizing enzymes in bovine small intestinal mucosa. J. Vet. Pharmacol. Ther., 2010, vol. 33, I. 3, pp. 295–303.
