Завантажити повний текст статті у PDF

Stapay PV, Buslyk TV, Mykhaliuk VV, Stakhiv NP, Smolyaninova OO, Nevostruyeva IV, Sachko RG, Skorokhid АV, Pakholkiv NI. The ratio
of structural proteins in the wool of sheep of different breeds and with different categories of fibers depending on the zones of their breeding. Bìol Tvarin. 2024; 26 (1): 24–28.
https://doi.org/10.15407/animbiol26.01.024
Received 24.11.2023 ▪ Revision 01.03.2024 ▪ Accepted 13.03.2024 ▪ Published online 29.03.2024

---

Співвідношення структурних протеїнів у вовні овець різних порід та з різною категорією волокон залежно від зон їх розведення

П. В. Стапай, Т. В. Буслик, В. В. Михалюк, Н. П. Стахів, О. О. Смолянінова, І. В. Невоструєва, Р. Г. Сачко, А. В. Скорохід, Н. І. Пахолків

tvbuslyk@gmail.com

Інститут біології тварин НААН, вул. В. Стуса, 38, м. Львів, 79034, Україна

---

Вовняне волокно складається з комплексу протеїнів-кератинів, які відрізняються як за своїми фізико-хімічними властивостями, так і за функціональними характеристиками. Попри успіхи, досягнуті у вивченні структурної організації волокон, ще мало з’ясованим залишається питання впливу факторів довколишнього середовища, характеру і рівня живлення, а також породних особливостей на склад і співвідношення структурних протеїнів. З огляду на це, ми дослідили співвідношення структурних протеїнів вовни овець різних порід, яких розводять в окремих зонах України, зокрема тонкорунних, напівтонкорунних та грубововнових. У дослідженні структурних протеїнів вовни овець різних порід, які різняться між собою тониною волокон, встановлено, що методом електрофоретичного розділення ці протеїни чітко розділяються на три різні групи, зокрема це протеїни інтермедіальних філаментів (ІФ) І і ІІ типів з молекулярною масою, відповідно, 55–65 і 45–55 кДа, а також кератин-асоційованих протеїнів (КАП) з молекулярною масою 25–35 кДа. Проте в окремих порід, зокрема, асканійської м’ясо-вовнової чорноголового типу та української гірськокарпатської, серед ІФ І типу виявлено ще дві групи протеїнів, які за відсотковим співвідношенням майже не відрізняються між собою. Встановлено, що в межах досліджуваних груп овець спостерігаються окремі міжпородні особливості: в групі тонкорунних порід найбільший відсоток припадає на ІФ ІІ (35,9%), на дві інші фракції припадає майже однаковий відсоток — 32,1% (ІФ І) і 31,8% (КАП). Майже аналогічна картина співвідношення фракцій протеїнів зафіксована у групі тварин з грубою вовною. Водночас у групі овець з напівтонкою вовною, зокрема, у волокнах овець асканійської м’ясо-вовнової породи, відсоток КАП найвищий і менше ІФ ІІ, а у волокнах асканійської м’ясо-вовнової чорноголового типу, відповідно, менше протеїнів ІФ ІІ і КАП. Отримані дані вказують на породні особливості вмісту та співвідношень окремих груп протеїнів, які можуть бути генетично детермінованими, а отже, слугувати відповідними маркерами в межах як окремих порід, так і в межах порід з різною категорією волокон.

Ключові слова: ярки, порода, вовна, структура, протеїни, Сульфур, електрофорез

---

1. Bradford MM. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dyebinding. Analyt Biochem. 1976; 72 (1–2): 248–254. DOI: 10.1006/abio.1976.9999.
2. Coderch L, Oliver MA, Carrer V, Manich AM, Martí M. External lipid function in ethnic hairs. J Cosmet Dermatol. 2019; 18 (6): 1912–1920. DOI: 10.1111/jocd.12899.
3. Coderch L, Oliver MA, Martínez V, Manich AM, Rubio L, Martí M. Exogenous and endogenous lipids of human hair. Skin Res Technol. 2017; 23 (4): 479–485. DOI: 10.1111/srt.12359.
4. Conway JF, Parry DA. Structural features in the heptad substructure and longer range repeats of two-stranded α-fibrous proteins. Intern J Biol Macromol. 1990; 12 (5): 328–334. DOI: 10.1016/0141-8130(90)90023-4.
5. Havryliak VV, Mykhaliuk VV. The factors impacting the efficiency of the extraction of keratin wool fibers. Visnyk Lviv Univer Biol Ser. 2016; 73: 47–50. Available at: http://publications.lnu.edu.ua/bulletins/index.php/biology/article/view/7819 (in Ukrainian)
6. Isarankura Na Ayutthaya S, Tanpichai S, Wootthikanokkhan J. Keratin extracted from chicken feather waste: extraction, preparation, and structural characterization of the keratin and keratin/biopolymer films and electrospuns. J Polymer Environ. 2015; 23 (4): 506–516. DOI: 10.1007/s10924-015-0725-8.
7. Kakkar P, Madhan B, Shanmugam G. Extraction and characterization of keratin from bovine hoof: A potential material for biomedical applications. SpringerPlus. 2014; 3 (1): 596. DOI: 10.1186/2193-1801-3-596.
8. Laemmli UK. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. 1970; 227: 680–685. DOI: 10.1038/227680a0.
9. Mykhaliuk VV, Buslyk TV, Stapay PV, Smolyaninova OO, Stakhiv NP, Nevostruyeva IV, Sachko RG. Electrophoretic analysis of sheep wool proteins. Guidelines. Lviv, Institute of Animal Biology NAAS, 2024: 17 p. (in Ukrainian)
10. Naito S, Arai K. Type and location of SS linkages in human hair and their relation to fiber properties in water. J Appl Polymer Sci. 1996; 61 (12): 2113–2118. DOI: 10.1002/(SICI)1097-4628(19960919)61:12<2113::AID-APP9>3.0.CO;2-D.
11. Nakamura A, Arimoto M, Takeuchi K, Fujii T. A rapid extraction procedure of human hair proteins and identification of phosphorylated species. Biol Pharmac Bull. 2002; 25 (5): 569–572. DOI: 10.1248/bpb.25.569.
12. Posati T, Giuri D, Nocchetti M, Sagnella A, Gariboldi M, Ferroni C, Aluigi A. Keratin-hydrotalcites hybrid films for drug delivery applications. Eur Polymer J. 2018; 105: 177–185. DOI: 10.1016/j.eurpolymj.2018.05.030.
13. Saha S, Arshad M, Zubair M, Ullah A. Keratin as a Biopolymer. In: Keratin as a Protein Biopolymer. Springer, Cham, 2019: 163–185. DOI: 10.1007/978-3-030-02901-2_6.
14. Tkachuk VM, Havrylyak VV, Stapay PV, Sedilo HM. Comparative characteristics of internal lipids in wool fibres of different types. Bìol Tvarin. 2013; 15 (2): 131–139. DOI: 10.15407/animbiol15.02.131.
15. Tkachuk VM, Havrylyak VV, Stapay PV, Sedilo HM. Internal lipids of felted, yellowed and pathologically thin wool. Ukr Biochem J. 2014; 86 (1): 131–138. DOI: 10.15407/ubj86.01.131.
16. Zahn H, Wortmann F. Chemistry and structure of wool. Chem Our Time. 1997; 31 (6): 280–290. DOI: 10.1002/ciuz.19970310604.
17. Zahn H, Wortmann FJ, Wortmann G. Wool. Weinheim, Wiley — VCH Verlag Gmbh & Co.KGaA, 2005: 31 p.