Завантажити повний текст статті у форматі PDF

Bìol. Tvarin. 2021; 23 (1): 38–43.
Received 05.03.2021 ▪ Accepted 25.03.2021 ▪ Published online 01.04.2021

Зв’язок структурних ліпідів вовни овець з її окремими макроструктурними компонентами, хімічним складом та фізичними показниками

П. В. Стапай, Н. П. Стахів, В. М. Ткачук, О. О. Смолянінова

Ця електронна адреса захищена від спам-ботів. Вам необхідно увімкнути JavaScript, щоб побачити її.

Інститут біології тварин НААН,
вул. В. Стуса, 38, м. Львів, 79034, Україна

 

Представлено дані про особливості структурної організації, хімічного складу та фізичних показників вовни овець різних порід залежно від типу їхнього волосяного покрову. Встановлено, що найменший вміст β-кератози (10,2%) і найбільший вміст α-кератози (64,4%) є в пухових волокнах вівцематок української гірськокарпатської породи. Тонка вовна асканійських тонкорунних вівцематок та вівцематок прекос містить, відповідно, 12,9 і 11,5% β-кератози, а найбільше її в остьових волокнах гірськокарпатських вівцематок (15,1%). Проте в пухових волокнах цих маток і маток породи прекос найбільший вміст γ-кератози (28,4 і 28,7%), загального Сульфуру і цистину (2,9 і 2,9 та 11,2 і 11,5%), натомість в остьових волокнах найменший вміст як γ-кератози (58,2%), так і Сульфуру та цистину (2,7 та 9,0%). Встановлено, що різні категорії волокон містять різну кількість загальних ліпідів. Найменше вільних ліпідів — у тонкому пуху гірськокарпатських маток (0,75%), тонкій вовні маток прекос (0,71%) й асканійських тонкорунних (0,83%), а найбільше — у напівгрубій ості гірськокарпатських овець (1,39%). Для зв’язаних ліпідів встановлено діаметрально протилежну відмінність: найбільшу кількість ліпідів виявлено в тонкому пуху (1,85%), а найменшу — у напівгрубій ості (1,47%). В остьових волокнах найбільше вільних ліпідів припадає на фракцію неестерифікованого холестеролу (64,9% проти 56,5% в пуху, 57,7 у вовні асканійських тонкорунних маток і 63,3% — у прекосів), а найменше у них фракцій неестерифікованих жирних кислот (9,6%) та ще однієї стеринової фракції (9,2%). У волокнах овець породи прекос найменший вміст естерифікованого холестеролу (8,9%) і найбільший вміст неестерифікованих жирних кислот. Натомість фракція полярних ліпідів майже на 50% складається з церамідів і сульфоліпідів (понад 20%). Водночас у фракції зв’язаних ліпідів на цераміди припадає не більше 40%. Фізичні показники вовни певною мірою відображають особливості її структури та хімічного складу. Так, остьові волокна мають найвищу міцність (9,1 сН/текс) і тонину (48,8 мкм), що закономірно, оскільки в ості є найбільший вміст β-кератози, тобто кутикули, і найбільша кількість ліпідів. Натомість найтоншими є пухові волокна (16,9 мкм), вони ж найслабші (7,0 сН/текс) — саме ці волокна містять найменше β-кератози. Отже, між вмістом фракції вільних ліпідів та діаметром волокна є пряма залежність (r = 0,996; 0,887; 0746, відповідно, для пуху, тонкої та напівгрубої вони), а між вмістом зв’язаних ліпідів — обернена (r = –0,993; –0,995; –0,694).

Ключові слова: вівці, вовна, структура, ліпіди, кератози, Сульфур, цистин, міцність, тонина волокон

  1. Asquith RS, Parkinson DS. The morphological origin and reactions some keratin fractures. Textile Res. J. 1966; 36 (12): 1064–1071. DOI: 10.1177/004051756603601206.
  2. Brosche T, Dressler S, Platt D. Age-associated changes in integral cholesterol and cholesterol sulphate concentrations in human scalp hair and finger nail clippings. Aging Clin. Exp. Res. 2001; 13 (2): 131–138. DOI: 10.1007/BF03351535.
  3. Brosche T, Platt D, Dressler S. Age-associated variations of integral cholesterol and cholesterol sulphate concentrations in human hair and finger nail. Deutsche Gesellschaft für Alternsforschung 10. 2000; 13 (2): 163–169.
  4. Gillespie JM. The proteins of hair and other hard α-keratins. In: Goldman RD, Steinert PM. Cellular and Molecular Biology of Intermediate Filaments. New York, Springer, 1990: 95–128. DOI: 10.1007/978-1-4757-9604-9_4.
  5. Gillespie JM. The structural proteins of hair: isolation, characterization and regulation of biosynthesis. In: Physiology, Biochemistry of the Skin. Ed. by L. A. Goldsmith. Oxford University Press. 1991; 1: 625–659. ISBN 978-0195-056-129.
  6. Imokawa G, Kuno H, Kawai M. Stratum corneum lipids as a bound-water modulator. Invest. Dermatol. 1991; 96 (6): 845–851. DOI: 10.1111/1523-1747.ep12474562.
  7. Kalinin VV, Mutaev MM, Mglinec AA. Method of Testing Wool Fibers for Tension and Breaking Strength. Dubrovytsia, VIZ. 1970: 15 p. (in Russian)
  8. Kon R, Nakamura A, Hirabayashi N, Takenchi K. Analysis of damaged components of permed hair using biochemical technique. Cosmet. Sci.1998; 49: 13–22. Available at: https://citeseerx.ist.psu.edu/viewdoc/download?doi=10.1.1.574.6064&rep=rep1&type=pdf
  9. Lazo ND, Meine JG, Downing DT. Lipids are covalently attached to rigid corneocyte protein envelopes existing predominantly as-sheets: a solid-state nuclear magnetic resonance study. Invest. Dermatol. 1995; 105 (2): 295–300. DOI: 10.1111/1523-1747.ep12318985.
  10. Lee WS, Oh TH, Chun SH, Jeon SY, Lee EY, Lee S, Park WS, Hwang S. Integral lipid in human follicle. Invest. Dermatol. Symp. Proc. 2005; 10 (3): 234–237. DOI: 10.1111/j.0022-202X.2005.10113.x.
  11. Makar IA, Gumenyuk VV, Lukashevsky ZF, Stapay PV. Study of Wool Formation Processes. Methodical recommendations. Lviv, 1989: 19–20. (in Ukrainian)
  12. Marti M, Manich AM, Ussman MH, Bondia I, Parra JL, Coderch LJ. Internal lipid content and viscoelastic behavior of wool fibers. Appl. Polymer Sci. 2004; 92 (5): 3252–3259. DOI: 10.1002/app.20363.
  13. Marti M, Ramirez R, Barba C, Coderch L, Parra J. Influence of internal lipid on dyeing of wool fibers. Textile Research Journal. 2010; 80 (4): 365–373. DOI: 10.1177/0040517509339224.
  14. Martí M, Ramírez R, Manich AM, Coderch L, Parra J. Thermal analysis of merino wool fibres without internal lipids. Appl. Polymer Sci. 2007; 104 (1): 545–551. DOI: 10.1002/app.25586.
  15. Posati T, Giuri D, Nocchetti M, Sagnella A, Gariboldi M, Ferroni C, Sotgiu G, Varchi G, Zamboni R, Aluigi A. Keratin-hydrotalcites hybrid films for drug delivery applications. Polymer J. 2018; 105: 177–185. DOI: 10.1016/j.eurpolymj.2018.05.030.
  16. Saha S, Arshad M, Zubair M, Ullah A. Keratinas a Biopolymer. In: Keratin as a Protein Biopolymer. Springer, Cham. 2019: 163–185. DOI: 10.1007/978-3-030-02901-2_6.
  17. Taha TA, Mullen TD, Obeid LM. A house divided: ceramide, sphingosine, and sphingosine-1-phosphate in programmed cell death. BBA Biomembranes. 2006; 1758 (12): 2027–2036. DOI: 10.1016/j.bbamem.2006.10.018.
  18. Tkachuk VM, Havrylyak VV, Stapay PV, Sedilo HM. Comparative characteristics of internal lipids in wool fibres of different types. Bìol. Tvarin. 2013; 15 (2): 131–139. DOI: 10.15407/animbiol15.02.131. (in Ukrainian)
  19. Tkachuk VM, Stapay PV. The lipid content seasonal dynamics in wool of ewes of Ukrainian mountain Carpathian breed with natural color of wool cover. Tech. Bull. Inst. Anim. Biol. State Res. Cont. Inst. Vet. Drugs Feed Add. 2010; 11 (2–3): 70–74. (in Ukrainian)
  20. Tkachuk VM, Stapay PV, Kyryliv JI. The content and composition of internal lipids in the wool of ewes and lambs under conditions of feeding ewes elevated levels of mineral elements and filterperlite. Tech. Bull. Inst. Anim. Biol. State Res. Cont. Inst. Vet. Drugs Feed Add. 2012; 13 (3–4): 97–102. (in Ukrainian)
  21. Wertz PW, Downing TD. Integral lipids of human hair. 1988; 23 (9): 878–881. DOI: 10.1007/BF02536208.
  22. Wertz PW, Downing TD. Integral lipids of mammalian hair. Biochem. Physiol. Part B. Compar. Biochem. 1989; 92 (4): 759–761. DOI: 10.1016/0305-0491(89)90264-2.
  23. Zahn H, Traumann K. Zur Cystinanalyse von Wolle, Arbeitsvorschriften und Anwendungsbeispiele. Melliand Textiber. 1954; 35: 1069–1973. (in German)
 

Search