Bìol. Tvarin, 2017, Volume 19, Issue 2, pp. 9–15
Активність і вміст ізозимів малатдегідрогенази Утканинах яєчників і матки корів впродовж статевого циклу
М.М.Акимишин
marjasha_ua@ukr.net
Інститут біології тварин НААН,
вул. В. Стуса, 38, м. Львів, 79034, Україна
Досліджували активність і вміст ізозимів малатдегідрогенази (МДГ) у тканинах яєчників й ендометрію та антральній рідині фолікулів на різних стадіях фолікуло- і лютеогенезу та за гіпофункції гонад.
Встановлено, що активність МДГ у тканині яєчника висока у фолікулярній фазі (1,0±0,21 нмоль/хв×мг білка), на 20,0 % нижча за раннього жовтого тіла і найнижча за пізнього жовтого тіла (0,6±0,16 нмоль/хв×мг білка). У слизовій матки за активних яєчників величина значення перебуває в межах 0,9–1,3 нмоль/хв×мг білка і на 55,6–69,3 % нижча за гіпофункції. В антральній рідині фолікулів залежно від фізіологічних станів яєчника встановлено, що активність МДГ висока (1,6±0,46 нмоль/хв×мг білка) з фолікулів розмірами до 4 мм за фолікулярного росту, з 4–7 мм (0,6–0,7 нмоль/хв×мг білка) за пізнього і раннього жовтого тіла і найнижча (0,4±0,06 нмоль/хв×мг білка) за гіпофункції. У тканинах репродуктивних органів і антральній рідині з фолікулів яєчників корів виявлено три смуги активних протеїнів МДГ, з яких за електрофоретичною рухливістю дві відповідають цитозольним ізозимам (МДГ1 і МДГ2) і одна — мітохондріальному (МДГ3). Встановлено, що у тканині яєчника високий вміст МДГ1 та МДГ2 (33,7–44,9 %) і низький — МДГ3 (18,8–27,1 %), в ендометрії основна частина вмісту припадає на МДГ2 (36,0–56,7 %) і менша — на МДГ1 (26,5–35,2 %) та МДГ3 (16,7–29,0 %). В антральній рідині з фолікулів статевих залоз найвищий вміст МДГ1 з яєчника за раннього жовтого тіла (52,5–60,9 %), МДГ2 — за пізнього жовтого тіла (43,9–56,1 %), а МДГ3 — за фолікулярного росту (27,7–41,8 %). Аналізом кореляцій встановлено, що активність МДГ від зміни фізіологічного стану і за гіпофункції яєчника у тканині статевої залози проявляє залежність середньої сили (η=0,353), в ендометрії — сильну (η=0,799). Вміст МДГ3 у тканині статевої залози і МДГ2 в ендометрії зі зміною фізіологічного стану та за гіпофункції яєчників корелює з середньою силою (відповідно, η=0,509 і 0,325). Кореляційне відношення за розміром фолікулів яєчника раннього жовтого тіла для вмісту МДГ2 в антральній рідині криволінійне середньої сили (η=0,382).
Ключові слова: малатдегідрогеназа, активність, ізозими, корови, ЕНДОМЕТРІЙ, ЯЄЧНИКИ, ФОЛІКУЛОГЕНЕЗ, ЛЮТЕОГЕНЕЗ
1. Al-Harbi M. S. Tissue-specific isoenzyme variations in Arabian camel.
Camelus dromedaries.
Advances in Bioscience and Biotechnology, 2012, vol. 3, pp. 863–868.
https://doi.org/10.4236/abb.2012.371072. Daniš P, Farkas R. Hormone-dependent and hormone-independent control of metabolic and developmental functions of malate.
Endocrine regulations, 2009, vol. 43, pp. 39–52.
https://doi.org/10.4149/endo_2009_01_393. Dumollard R., Ward Z., Carroll J., Duchen M. R. Regulation of redox metabolism in the mouse oocyte and embryo.
Development, 2007, vol. 134, pp. 455–465.
https://doi.org/10.1242/dev.027445. Guimaraes A., da Cunha R. M. S., de Vasconcelos P. R. L., Guimaraes S. B. Glutamine and ornithine alpha-ketoglutarate supplementation on malate dehydrogenases expression in hepatectomized rats. Acta Cirurgica Brasileira, 2014, vol. 29, no. 6, pp. 366–371.
6. Huzyevaty O. Ye., Yasinsky V. V., Smulka L. V., Kolechko T. A. Evaluation of the functional state of the cow oocyte-cumulus complexes depending on the type of ovary. Journal of Agricultural Science, 1995, no. 11, pp. 94–98. (in Ukrainian)
7. Lane M., Gardner D. K. Mitochondrial malate-aspartate shuttle regulates mouse embryo nutrient consumption.
J. Biol. Chem., 2005, vol. 280, pp. 18361–18367.
https://doi.org/10.1074/jbc.M5001742008. Lowry O. H., Rosebrough N. J, Fair A. L., Randall R. J. Protein measurement with Folin phenol reagent. J. Biol. Chem., 1951, vol. 193, pp. 264–275.
9. Mitchell M., Kara S., Cashman D., Gardner K., Jeremy G., Michelle T. Lane Disruption of Mitochondrial Malate-Aspartate Shuttle Activity in Mouse Blastocysts Impairs Viability and Fetal Growth.
Biology of Reproduction, 2009, vol. 80, no. 2, pp. 295–301.
https://doi.org/10.1095/biolreprod.108.06986410. Minárik P, Tomáková N, Kollárová M, Antalík M. Malate Dehydrogenases — Structure and Function Gen. Physiol. Biophys., 2002, vol. 21, pp. 257–265.
11. Plohinsky N. A. Biometriya. Moscow, MGU, 1970, pp. 53–60. (in Russian)
12. Sharma R., Patnaik S. K. Differential Regulation of Malate Dehydrogenase Isoenzymes by Hydrocortisone in the Liver and Brain of Aging Rats
. Embryologia, 2008, vol. 24, no. 5, pp. 501–505.
https://doi.org/10.1111/j.1440-169X.1982.00501.x13. Shyamal K., Dalores R., Terada M. Activities of Glucose Metabolic Enzymes in Human Preantral Follicles:
In Vitro Modulation by Follicle-Stimulating Hormone, Luteinizing Hormone, Epidermal Growth Factor, Insulin-Like Growth Factor I, and Transforming Growth Factor β1.
Biology of Reproduction, 1999, vol. 60, no. 3, pp. 763–768.
https://doi.org/10.1095/biolreprod60.3.76314. Vlizlo V. V., Fedoruk R. S., Ratych I. B. Laboratory methods of research in biology, animal husbandry and veterinary medicine. Lviv, Navy, 2012, p. 764. (in Ukrainian)
15. Wale P. L., Gardner D. K. Oxygen Regulates Amino Acid Turnover and Carbohydrate Uptake During the Preimplantation Period of Mouse Embryo Development.
Biology of Reproduction, 2012, vol. 87, pp. 1–24.
https://doi.org/10.1095/biolreprod.112.10055216. Zhou S. L, Li M. Z., Li Q. H., Guan J. Q., Li X. W. Differential expression analysis of porcine MDH1, MDH2 and ME1 genes in adipose tissues.
Genet. Mol. Res., 2012, vol. 11, no. 2, pp. 1254–1259.
https://doi.org/10.4238/2012.May.9.4скачати повний текст статті в форматі PDF
