Біологія тварин

Вплив ліпосомального препарату на інтенсивність процесів окисної модифікації протеїнів за субклінічного маститу корів

В. А. Чепурна¹, Т. М. Супрович¹, О. І. Віщур², В. П. Мізик¹, І. Є. Соловодзінська³

Ця електронна адреса захищена від спам-ботів. Вам необхідно увімкнути JavaScript, щоб побачити її.

¹Подільський державний аграрно-технічний університет,
вул. Шевченка, 13, м. Кам’янець-Подільський, Хмельницька обл., 32316, Україна

²Інститут біології тварин НААН,
вул. В. Стуса, 38, м. Львів, 79034, Україна

³Львівський національний аграрний університет,
вул. Володимира Великого, 1, м. Дубляни, Жовківський р-н, Львівська обл., 80381, Україна

Наведені результати експериментальних досліджень впливу ліпосомального препарату, виготовленого на основі рослинної сировини, звіробою продірявленого (Hypericum perforatum L.), на інтенсивність процесів окисної модифікації протеїнів (ОМП) у крові та молоці корів, хворих на субклінічну форму маститу. Дослідження показали, що у корів з ознаками субклінічної форми маститу в сироватці крові констатовано підвищення вмісту альдегідопохідних ОМП₃₇₀ і кетонопохідних ОМП₄₃₀ — відповідно, в 1,3 і 1,2 раза щодо аналогічних показників у здорових тварин. При цьому у молоці хворих корів вміст похідних ОМП₃₇₀ та ОМП₄₃₀ був в 1,99 і 2,29 раза більший, ніж у тварин контрольної групи. На початку дослідження у молоці хворих корів зафіксовано вірогідно низьке значення показника активності ензимної ланки антиоксидантного захисту — супероксиддисмутази. Водночас констатовано збільшення у 2,6 раза (Р<0,001) кількості соматичних клітин порівняно з їх кількістю у молоці клінічно здорових корів. Інтрацистернальне введення коровам ліпосомального препарату спричиняло зниження інтенсивності окисних процесів. У крові хворих корів вміст альдегідних похідних ОМП₃₇₀ на 9-ту добу експерименту був на 23,1% (Р<0,05) менший, ніж до початку введення препарату; в молоці вмістОМП₃₇₀ зменшився на 61,8% (Р<0,01). Аналогічні зміни констатовано щодо рівня кетонових похідних. Зокрема, на 9-ту добу експерименту вміст ОМП₄₃₀ знизився на 11,7% (Р<0,05) порівняно з його значенням у крові хворих тварин до введення досліджуваного препарату, а в молоці став меншим на 64,2% (Р<0,01). За проведеного лікування на 9-ту добу експерименту кількість соматичних клітин у молоці знизилась на 41,8% відносно початку досліду (Р<0,01). У процесі лікування на 3- і 9-ту доби виявлено тенденцію до підвищення супероксиддисмутазної активності у молоці хворих корів порівняно з показниками на початку досліду. Отже, інтрацистернальне введення ліпосомального препарату коровам, хворим на субклінічну форму маститу, призводить до зниження альдегідних та кетонових похідних окисної модифікації протеїнів у сироватці крові та молоці. При цьому зафіксовано підвищення активності ензимної ланки антиоксидантного захисту та зниження кількості соматичних клітин у молоці корів.

Ключові слова: корови, субклінічний мастит, соматичні клітини, окисна модифікація протеїнів, ліпосомальний препарат

1. Bhattacharyya J, Chowdhury TD, Datta AG. Effect of endotoxin on protein degradation and lipid peroxidation of erythrocytes. J. Physiol. Pharmacol. 1999; 50 (2): 321–326. PMID: 10424726.
2. Chepurna V, Suprovych T, Vishchur O, Mizyk V. Condition of T- and B-cellular links of immunity in cows, the sick subclinic form of mastitis, when using a liposomal drug. Agr. Bull. the Black Sea Littoral. 2020; 96: 44–51. Available at: https://abbsl.osau.edu.ua/index.php/visnuk/article/view/126 (in Ukrainian)
3. Chepurna VA, Suprovych TM, Vishchur OI, Mizik VP. System of antioxidant protection in cows suffering from subclinical form of mastitis with the use of liposomal preparation. Sci. Tech. Bull. SCIVP Vet. Med. Prod. Feed Add. 2019; 20 (1): 117–122. Available at: http://www.scivp.lviv.ua/images/files/Naukovo_tekhnichnyy_byuleten/2019_20_1/20.pdf (in Ukrainian)
4. Denysenko O. Oxidative modification of proteins as a factor in the pathogenesis of allergodermatoses. Ukr. J. Dermatol. Venerol. Cosmetol. 2004; 1 (12): 23–26. (in Ukrainian)
5. Dubinina E, Salnikov L, Efimova L. Activity and isoenzyme spectrum of superoxide dismutase of erythrocytes and human blood plasma. Lab. Sci. 1983; 10: 30–33. (in Russian)
6. Karimov I. Oxidative modification of proteins and lipid peroxidation in the development of metabolic intoxication in pathology. Lab. Diagnost. 2005; 1 (31): 7–13. (in Ukrainian)
7. Levine RL, Garland D, Oliver CN, Amici A, Climent I, Lenz AG, Ahn BW, Shaltiel S, Stadtman ER. Determination of carbonyl content in oxidatively modified proteins. Method. Enzymol. 1990; 186: 464–478. DOI: 10.1016/0076-6879(90)86141-H.
8. Meshchishen I, Polliovyi V. Mechanism of oxidative modification of proteins. Bukovinian Med. Herald. 1999; 3 (1): 196–205. (in Ukrainian)
9. Milk and dairy products — Methods of microbiological control. DSTU 7357:2013. National standard of Ukraine. Kyiv, 2014. (in Ukrainian)
10. Murska S. Modern scientific approach for quality assurance and milk products without develop safe antibiotics to treat mastitis cows patients. Sci. Bull. LNUVMBT S. Z. Gzhytsky. Series Vet. Sci. 2016; 18 (65): 205–220. Available at: https://nvlvet.com.ua/index.php/journal/article/view/74 (in Ukrainian)
11. Panevnyk V, Suprovych T. Etiological factors mastitis cows Ukrainian black-pied dairy breed. Sci. Bull. the LNUVMBT S. Z. Gzhytsky. Series Vet. Sci. 2016; 18 (70): 191–195. DOI: 10.15421/nvlvet7046. (in Ukrainian)
12. Poppek D, Grune T. Proteasomal defense of oxidative protein modifications. Antiox. Redox Signaling. 2006; 8 (1–2): 173–184. DOI: 10.1089/ars.2006.8.173.
13. Riabov G, Azizov Y, Dorokhov S. Oxidative modification of blood plasma proteins of patients in critical conditions. Anesthesiol. Resuscitation. 2000; 2: 72–75. (in Russian)
14. Sobko G, Broda O, Vishchur O, Kurtyak B. Influence of “Antymast” on the system of antioxidant defense of cows with subclinical form of mastitis. Sci. Bull. the LNUVMBT S. Z. Gzhytsky. Series Vet. Sci. 2016; 18 (65): 158–163. Available at: https://nvlvet.com.ua/index.php/journal/article/view/64 (in Ukrainian)
15. Stadtmann E. Role of oxidized amino acids in protein breakdown and stability. Method. Enzymol. 1995; 258: 379–393. DOI: 10.1016/0076-6879(95)58057-3.
16. Tiana L, Caib Q, Wei H. Alterations of antioxidant enzymes and oxidative damage to macromolecules in different organs of rats during aging. Free Rad. Biol. Med. 1998; 24 (9): 1477–1484. DOI: 10.1016/S0891-5849(98)00025-2.